《食品科學》：山東農業大學張一敏教授等：宰后肌肉能量代謝相關信號通路對肉嫩度的影響及機制研究進展

在肉品行業中，嫩度往往被認為是構成肉品質屬性中最重要的一個因素。肉品嫩度極大程度上決定了消費者的購買意愿。宰后能量代謝和內源性蛋白酶的活化對肉嫩度的形成起到重要作用。一磷酸腺苷活化蛋白激酶（AMPK）/沉默信息調節因子1（SIRT1）信號軸作為能量代謝中重要的調控因子，能夠直接影響或間接通過糖酵解影響宰后內源蛋白酶系蛋白表達和活性，從而對肉的嫩度產生調控作用。

山東農業大學食品科學與工程學院的安宇凡、毛衍偉和張一敏*等人對宰后能量代謝過程及其影響因素進行概述，重點概括AMPK/SIRT1信號通路對宰后能量代謝和內源蛋白酶系的影響及作用機制，以期為AMPK/SIRT1信號通路調控肉的嫩度提供理論依據，并闡明宰后能量代謝對肉的嫩化機制。

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宰后肌肉向肉的轉變

三磷酸腺苷（ATP）是細胞內的能量貨幣，在維持機體機能和穩態等方面具有至關重要的作用。活體骨骼肌內主要有3 條能量產生途徑，分別是線粒體有氧呼吸（氧化磷酸化）、磷酸肌酸體系和無氧糖酵解。然而動物被屠宰、放血后，肌肉內血液循環系統被破壞，氧氣無法供應且體內殘余氧量非常少，此時線粒體有氧呼吸受到極大限制，能量產生作用十分有限，所以一般認為，宰后初期主要能量產生途徑為磷酸肌酸體系。磷酸肌酸在肌酸激酶的作用下分解為肌酸并產生ATP，但是肌肉內的磷酸肌酸儲存較少，僅可作為一種暫時的供能物質，只能在短時間內維持ATP水平。當儲存的磷酸肌酸消耗了70%左右時，ATP消耗速率超過ATP產生速率，ATP水平下降，相應代謝產物二磷酸腺苷（ADP）、一磷酸腺苷（AMP）水平升高。此時沒有多余的ATP維持肌肉松弛狀態，肌球蛋白頭部與肌動蛋白結合，肌節縮短，尸僵開始。為了延緩ATP水平下降，糖原分解和糖酵解占據了此后能量代謝的主導地位。糖原在糖原磷酸化酶（GP）等酶的作用下分解產生6-磷酸葡糖（G6P）并在多種糖酵解酶的催化作用下最終生成乳酸和H+，造成肌肉的pH值下降。能量代謝的速度與程度的不同會導致4 種不同pH值類型肉的形成：DFD肉（肉色深、切面干燥、質地粗硬）、正常肉、PSE肉（肉色蒼白、質地柔軟、有汁液滲出）及酸肉。糖酵解相關底物水平及酶活性是影響能量代謝進程的重要因素之一。近年來，AMPK/SIRT1信號通路被認為是宰后能量代謝的上游調控因子，能夠對糖原分解和糖酵解產生調控作用，影響pH值的下降。

宰后肌肉向肉的轉變過程中pH值的下降往往影響到肉的最終嫩度。宰后骨骼肌中的蛋白酶對肌原纖維蛋白的水解是肌肉嫩化的主要原因。肌肉內含有多種蛋白水解酶系統，如鈣激活酶系、泛素-蛋白酶體系統、細胞凋亡酶等。隨著宰后肌肉中內環境的變化，這些內源性蛋白酶系活化并水解肌原纖維蛋白，提高肉的嫩度。酶系的作用效果受到肌肉內生理環境變化（如pH值、溫度、離子強度等）的影響。宰后的pH值變化不僅能夠反映出上游能量代謝的速度與程度，還可以通過改變肌漿和肌纖維蛋白的性質從而影響到肉品質的形成，尤其是嫩度和保水性。此外，有研究表明在宰后肌肉中AMPK/SIRT1的活化能夠作用于下游內源性蛋白酶系，促進肌原纖維蛋白水解，提高肉的嫩度。由此看來，宰后AMPK/SIRT1的活化可作為能量代謝的關鍵靶點并且具有能夠影響肉嫩度的潛力。

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宰后AMPK/SIRT1對能量代謝的調控及其對肉嫩度的影響機制

AMPK屬絲氨酸/蘇氨酸蛋白激酶，是一種異三聚體酶，由一個催化亞基α以及兩個調節亞基β和γ組成，被稱為真核細胞的能量感受器和調節細胞能量水平的燃料開關。SIRT1是沉默信息調節因子家族的一員，是一類煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（ NAD + ）依賴的蛋白質去乙酰化酶，當機體的能量供應受到限制時，NAD + 含量增加，能夠激活SIRT1的活性。細胞內代謝狀態發生變化后，活化的AMPK不僅可以直接磷酸化激活SIRT1，還可以提高煙酰胺磷酸核糖轉移酶（Nampt）的活性。Nampt是合成NAD + 的限速酶。此酶激活會增加細胞內NAD+的含量并使NAD + /NADH比值升高，還能夠減少SIRT1抑制劑煙酰胺的含量，促進SIRT1的激活。SIRT1可以去乙酰化肝激酶B1（LKB1），去乙酰化的LKB1進一步磷酸化AMPK，促進AMPK對下游代謝的調控。能量受限時，兩者相互激活形成正反饋通路，所以又被稱為AMPK/SIRT1信號通路。當細胞內能量水平下降、AMP/ATP比率升高時，AMP可以通過與AMPK γ亞基結合，致使其構型發生改變，從而更容易進一步被上游一磷酸腺苷活化蛋白激酶激酶（AMPKK）磷酸化。磷酸化AMPK活性增加上千倍，能夠強力地調控下游糖酵解途徑，抑制糖原、脂質、蛋白質合成，調控細胞凋亡、自噬等過程，從而影響宰后早期肉嫩度形成。

2.1 AMPK/SIRT1與能量代謝

宰后磷酸肌酸體系和無氧糖酵解分別為初期和中后期的主要供能途徑，其產生ATP含量占總ATP含量的95%左右。宰后肌肉內的磷酸肌酸含量是影響AMPK活性的因素之一。畜禽飼養日糧中添加一定含量的肌酸衍生物能夠增強宰后肌肉中磷酸肌酸供能作用，抑制初期ATP含量的下降，從而抑制AMPK活性提高，以此減輕宰后pH值快速下降對肉品質的破壞作用。激活的AMPK能夠促進糖酵解，從而增加能量產生并加快pH值下降。AMPK對糖酵解的調控作用主要是通過影響糖酵解底物和關鍵酶活性進行。一方面宰后AMPK的活化會抑制糖原的合成從而減少能量消耗，同時還會通過誘導葡萄糖轉運子4轉運至細胞膜上并磷酸化其轉錄因子從而促進機體對葡萄糖的吸收、攝取和轉運，使機體中葡萄糖向糖酵解方向轉化。另一方面，AMPK還會通過增加糖酵解關鍵酶活性從而增加糖酵解速率和通量。活化的AMPK能夠磷酸化磷酸化酶激酶（PK），增強其活性從而促進低活性的GPb向高活性的GPa的轉化。也有研究表明活化的AMPK可以磷酸化磷酸果糖激酶（PFK）-2，促進2,6-二磷酸果糖的產生，進而增強PFK-1的活性。Lan Ruixia等通過抑制宰后雞胸肉內AMPK活性，發現AMPK被抑制后，己糖激酶（HK）、PFK-1、丙酮酸激酶（PK）和乳酸脫氫酶（LDH）活性顯著降低。高永芳等通過向宰后牛肉中注射5-氨基咪唑-4-羧酰胺核糖核苷（AICAR）激活AMPK，結果顯示，隨著AMPK的激活，肌肉中糖原含量顯著下降而乳酸含量顯著上升。Yang Yayuan等向宰后牦牛肉中添加NAD+，結果表明NAD+可以通過激活SIRT1從而促進AMPK和糖酵解。也有研究發現AMPK基因敲除的小鼠在宰后pH值下降非常小。這些研究均表明AMPK是調控宰后能量代謝的關鍵靶點。

宰后AMPK/SIRT1的活化還可能會通過影響線粒體從而影響能量代謝。近年來，研究表明線粒體在宰后初期內仍具有結構和功能上的完整性，具有進行氧化磷酸化的潛力。England等研究了宰后肌肉中氧氣含量和線粒體中代謝物變化，結果表明宰后肌肉中氧氣含量隨時間延長而下降，線粒體中一些三羧酸循環代謝物也隨時間延長而顯著增加或降低。Matarneh等通過體外實驗模擬宰后生理環境從而探究線粒體的作用，發現線粒體能夠與LDH競爭丙酮酸，并通過三羧酸循環產生能量。Zou Bo等認為宰后線粒體能持續消耗肌肉中殘存的氧氣，其氧氣消耗速率（OCR）隨著貯藏時間延長逐漸減小。這些研究表明宰后初期線粒體可以通過三羧酸循環和氧化磷酸化供給所需能量。線粒體有氧呼吸的供能效率遠大于磷酸肌酸和糖酵解。宰后線粒體氧化磷酸化的微小增加也能顯著提高ATP水平。這些由氧化磷酸化產生的ATP水解產生H + ，從而造成更低的極限pH值。過氧化物酶體增殖物激活受體γ輔助激活因子1α（PGC-1α）是線粒體生物合成的重要調控因子，主要通過調控核呼吸因子1（Nrf-1）和線粒體轉錄因子（Tfam）促進線粒體DNA/蛋白質/ATP的合成和新線粒體產生。大量研究表明AMPK/SIRT1能分別磷酸化或去乙酰化PGC-1α，從而維持線粒體含量、結構、功能上的穩態以及能量產生，進而減輕細胞損傷。Zhu Xijin等研究發現添加AMPK抑制劑能夠顯著降低宰后牦牛肉線粒體蛋白產量和OCR。在宰后肌細胞缺血/缺氧的應激水平下，AMPK/SIRT1的活化可能會通過調控PGC-1α的活性維持線粒體結構和功能完整性，以此影響初期能量水平和極限pH值。

線粒體攝取Ca 2+ 和消耗ATP的作用也是影響宰后初期能量代謝速率的重要因素。Ca 2+ 是細胞內的第二信使，可以通過調節鈣/鈣調蛋白依賴性蛋白激酶激酶β（CaMKKβ）-AMPK上游激酶的活性從而調控能量代謝。線粒體和內質網是儲存Ca 2+ 的重要細胞器。線粒體-內質網接觸點（MERCs）是指由多種功能性蛋白相互連接于線粒體和內質網之間形成的動態物理結構，其中的離子通道蛋白1,4,5-三磷酸肌醇受體（IP3R）和電壓依賴性陰離子通道（VDAC）在調控線粒體-內質網Ca 2+ 轉運具有重要作用。宰后氧化應激和pH值下降導致內質網Ca 2+ 通道蛋白I型蘭尼定受體（RyR1）和肌漿網鈣泵（SERCA）及MERC蛋白結構的破壞，大量Ca 2+ 被釋放到胞漿中，線粒體為了維持胞漿穩態攝取大量Ca 2+ 造成膜內Ca 2+ 含量過載，導致線粒體超微結構破壞和酶活性變化，活性氧大量產生并攻擊線粒體膜結構，導致質子電勢梯度下降以及膜通透性轉換孔（mPTP）的打開及各種死亡因子的釋放，受損后的線粒體為了維持質子電勢梯度，消耗ATP從而加快pH的下降。宰后線粒體結構和功能的完整性與pH值的下降有關，pH值下降速度越快，程度越大，線粒體受損越嚴重。Ma Jibing等探究了宰后pH值的下降速度對細胞凋亡酶活化的影響，發現pH值快速下降對線粒體結構和功能破壞作用更大，從而導致細胞凋亡酶-3的快速活化。近年也有相關醫學研究表明在器官損傷下AMPK可以通過與線粒體自噬受體1（FUNDC1）和動力相關蛋白1（DRP1）相互作用調控MERC從而影響線粒體穩態。總地來 說，宰后AMPK/SIRT1的活化加快糖酵解，提高pH值的下降速率，可能會間接增大pH值下降對線粒體酶活性和電 子傳遞鏈破壞程度，或者直接作用于多種線粒體穩態相關蛋白影響線粒體穩態，從而影響能量代謝速度和程度。

2.2 AMPK/SIRT1與能量代謝

早在20世紀60年代，Davey等就提出了肌原纖維蛋白和骨架蛋白在多種內源水解酶的共同作用下會產生不同程度降解，這對肉嫩度的形成具有重要意義。現今大量研究表明鈣激活酶系、蛋白酶體、細胞凋亡酶被認為是宰后主要嫩化酶，在肌肉向肉的轉化和隨后的低溫貯藏過程中，這些水解酶系共同作用，其水解酶活性和持續時間能夠顯著影響肉最終嫩度。AMPK/SIRT1信號通路是大分子物質如蛋白質、脂質等合成分解代謝的上游調控因子，在醫學研究領域很多研究表明在細胞失穩下，AMPK/SIRT1活化能調控泛素-蛋白酶體、細胞自噬、細胞凋亡等內源酶系促進分解代謝來維持機體穩態。在肉品科學領域，有研究表明宰后AMPK/SIRT1信號通路的活化能夠通過影響線粒體穩態，介導細胞自噬和細胞凋亡加快肌原纖維蛋白降解、改善肉品嫩度。但目前宰后AMPK/SIRT1活化對內源蛋白酶系影響研究還較少，其具體影響機制尚不清楚。

2.2.1 AMPK/SIRT1信號軸對鈣激活酶系的影響

鈣蛋白酶是一種依賴于鈣激活的半胱氨酸蛋白酶，在中性pH值條件下發揮最大水解活性。鈣蛋白酶主要包括μ-鈣蛋白酶和m-鈣蛋白酶，其分別在在3～50 μmol/L和400～800 μmol/L胞漿Ca2+水平下達到半最大活性。當Ca2+結合到酶分子眾多結合位點上，鈣蛋白酶被活化，其構象發生改變并伴隨著自溶。自溶為鈣蛋白酶的活化所必需，但是過度的自溶會導致酶的失活。在宰后肌肉向肉的轉變過程中，由于受到生理環境的限制（pH值-溫度、Ca2+水平等），主要發揮水解活性的是

宰后早期pH值-溫度是影響

2.2.2 AMPK/SIRT1信號軸對泛素-蛋白酶體的影響

蛋白酶體是一種蛋白復合體，由多個具有完全不同酶活性亞基單位組成，具有重要的生理功能，已有研究表明泛素-蛋白酶體系統與細胞凋亡、腫瘤和肌肉萎縮方面具有密切聯系。在活體骨骼肌中，泛素-蛋白酶體途徑是主要的蛋白降解/周轉途徑，大約有40%～50%蛋白質通過此途徑被降解，是實現氨基酸循環的重要通路。蛋白酶體通過極其嚴格的調控機制從而識別并降解細胞中損傷的、未折疊的以及不需要的蛋白質。需降解的蛋白質要被標記才能被蛋白酶體識別。在骨骼肌中主要通過將可識別的聚泛素鏈與需要降解的蛋白質連接的標記方式，這種標記方式又被稱為泛素化修飾。蛋白酶體由兩個19S調節亞基和一個20S催化亞基組成。兩個19S亞基分別連接在圓柱型結構的多催化活性20S亞基的兩端，構成了26S蛋白酶體。只有經過泛素化修飾的蛋白質才能被蛋白酶體識別并帶入酶體內部降解。泛素是一種大小約8 kDa的小單位蛋白質，將蛋白質和泛素連接是一個依賴于ATP的耗能過程，所以一般認為泛素-蛋白酶體途徑在宰后早期，即ATP存在的情況下發揮作用。當ATP耗盡后，26S蛋白酶體解離成19S和20S蛋白酶體兩部分，而20S蛋白酶體的底物不需要再被泛素化，這樣其降解作用便可不再被限制在宰后早期。

蛋白質的泛素化需要多種酶的共同作用，這些酶按照其功能可以分為激活酶、連接酶、綴合酶等。其中部分E3泛素連接酶十分重要，是泛素化的限速酶。而AMPK/SIRT1信號軸就是通過幾種E3泛素連接酶調控泛素-蛋白酶體途徑（圖1）。兩種與肌肉萎縮相關的E3泛素連接酶，分別是肌肉環狀指蛋白1（MuRF1）和肌萎縮F-box蛋白（MAFbx）。AMPK可以通過在絲氨酸413和588號位磷酸化叉頭轉錄因子（FOXO3a），磷酸化后的FOXO3a能夠調控這兩種E3泛素連接酶基因轉錄，從而促進蛋白降解。但是宰后泛素-蛋白酶體的研究主要集中在20S蛋白酶體，宰后20S蛋白酶體能夠對肌原纖維蛋白和超微結構起到降解作用。有研究表明宰后初期ATP還未完全耗盡，此時泛素化可以繼續發揮作用，能夠通過消耗能量物質分解代謝蛋白質，泛素以及泛素化蛋白質隨著時間延長會被降解。AMPK/SIRT1信號軸在宰后早期對泛素-蛋白酶體是否有調控作用以及具體調控機制仍需進一步研究。

2.2.3 AMPK/SIRT1信號軸對細胞凋亡和細胞自噬的影響

細胞程序性死亡（PCD）是指在發育或者維持組織穩態期間為了移除多余的細胞而發生的細胞死亡。PCD的方式包括細胞凋亡、壞死以及特殊的自噬性死亡。目前研究表明內源性線粒體細胞凋亡是宰后骨骼肌細胞死亡的主要方式，細胞凋亡酶（Caspase）在宰后早期肌肉嫩化中發揮重要作用。由于宰后生理環境劇烈改變，肌細胞中線粒體的結構和功能遭到損壞。隨著宰后時間的延長，線粒體損壞程度加大并伴隨著一系列形態學和生化改變。Liu Chunmei等通過原子力顯微鏡技術研究宰后肌細胞中線粒體形態學變化，確定了宰后線粒體外膜溶脹、嵴結構破壞以及不平衡的融合/裂解可作為重要的形態學特征并會導致線粒體損傷。線粒體損傷導致內膜上的通透性轉換孔開放及外膜通透化導致細胞色素c、第二線粒體來源細胞凋亡酶激活因子等凋亡誘導因子的釋放，進一步通過凋亡級聯反應活化Caspase，從而促進肌纖維蛋白水解和細胞凋亡。細胞自噬是指細胞在自噬相關基因的調控下利用溶酶體降解自身細胞質蛋白和受損細胞器的過程。細胞自噬主要有3 種形式，分別為巨自噬、微自噬以及分子伴侶介導的自噬。其中巨自噬形式在細胞自噬過程中最為常見，受到廣泛關注。巨自噬過程包括肌漿內自噬底物（如蛋白質、細胞器等）被包裹在具有雙層膜結構的自噬體中，隨后自噬體與溶酶體融合形成自溶酶體，其內容物被溶酶體酶降解。自噬是一種細胞在應激下（如缺氧/缺血、氧化應激、營養不足）的適應性機制，起到維持細胞存活的保護作用。

近年來大量研究表明在宰后肌肉中細胞自噬和細胞凋亡同時出現，但是自噬和凋亡進程共同對肉品質的影響卻尚不明確。Wang Tongting等認為自噬能夠促進凋亡，自噬程度高的肌肉具有較好的嫩度，其發現檞皮素可以通過分別促進自噬和凋亡的發生從而提高肌肉嫩度。García-Macia等通過對比不同品種的肉牛，發現具有較高自噬水平的牛肉嫩化速率較慢。細胞自噬和細胞凋亡均受到高度調控，宰后細胞自噬和凋亡之間的關系和轉換可能能夠解釋肉品嫩度的差異，并為肉品嫩度改善提供新理論、新方法。

AMPK/SIRT1作為上游調控因子，可以作用于各種信號轉導通路從而調控細胞自噬和細胞凋亡的轉換。當細胞受到應激時（缺氧、缺血、營養匱乏），AMPK/SIRT1的活化主要表現為促進自噬，有利于細胞存活。很多研究表明抑制AMPK/SIRT1的活性會促進腫瘤細胞凋亡，是治療一些疾病的重要靶點。AMPK/SIRT1激活直接抑制哺乳動物雷帕霉素靶蛋白復合體的活性以及直接磷酸化Unc-51樣激酶1（ULK1）來誘導自噬前體的形成。還原型煙酰胺腺苷酸磷酸（NADPH）參與到抗氧化劑-谷胱甘肽的產生。在應激條件下，NADPH含量下降，造成氧化應激加劇。She Chang等發現AMPK活化可以誘導自噬和維持NADPH水平，從而抑制過氧化氫導致的細胞凋亡。AMPK可以通過磷酸化乙酰輔酶A羧化酶（ACC）從而促進脂質分解、抑制脂質合成，維持NADPH水平。線粒體自噬是巨自噬下的細胞器特異性自噬，是阻斷凋亡信號最主要的機制之一。研究表明AMPK活性降低會導致異常的自噬效應蛋白-泛素結合蛋白（p62）和有缺陷的線粒體積累。p62會與線粒體結合并靶向于線粒體自噬，參與線粒體聚集與清除。AMPK還可以磷酸化ULK1在絲氨酸555號位，磷酸化后的ULK1可以轉移至線粒體表面誘導自噬。在線粒體表面的ULK1能夠磷酸化線粒體自噬受體蛋白（FUNDC1），促進其與微管相關蛋白1-輕鏈3（LC3）的相互作用，進而促進自噬體形成。除了誘導自噬外，AMPK/SIRT1也可以作為促凋亡因子誘導細胞凋亡。AMPK能夠磷酸化腫瘤抑制蛋白53（p53），穩定并活化p53，導致細胞循環終止在G1期，隨后可能誘導凋亡發生。AMPK能夠直接上調促凋亡蛋白-唯BH3域蛋白蛋白的表達，也可以通過磷酸化FOXO3a誘導一些促凋亡蛋白轉移至線粒體表面。細胞周期蛋白依賴激酶抑制劑1B（protein 27，p27 kip1 ）在細胞周期、自噬和凋亡調控中起到重要作用。White等研究發現活化的AMPK可以通過磷酸化p27 kip1 調控細胞向自噬和凋亡的轉化。p27 kip1 在細胞中位置不同，其發揮自噬或凋亡的功能也不同。經AMPK不同位點磷酸化后的p27 kip1 可以轉移到胞漿或細胞核中，從而發揮促自噬/凋亡功能。由此可見，AMPK/SIRT1信號軸可作為細胞自噬-凋亡轉導信號的重要上游調控因子（圖2）。

宰后AMPK/SIRT1活化對肌細胞自噬/凋亡也具有調控作用，然而其具體影響機制尚不清楚。Gao Yongfang等研究表明宰后早期AMPK的活化會促進細胞凋亡發生，使肌原纖維蛋白降解增加，肉嫩度提高。馬紀兵研究表明宰后牛肉中AMPK的活化可以通過增加自噬發生促進溶酶體膜失穩，增加組織蛋白酶D活性，從而介導細胞凋亡的發生。李葉等研究發現宰后牛肉成熟過程中AMPK-ULK1通路激活，通過調控細胞自噬從而調控肉品質。Zhai Chaoyu等認為宰后早期不同類型的肌肉嫩度不同與不同類型肌肉中抗凋亡/促凋亡蛋白含量不同有關，抗凋亡蛋白含量高的肌肉中宰后早期會發生細胞自噬，延緩了細胞凋亡。此外，也有部分研究發現宰后PI3K/AKT/mTOR通路能夠對細胞自噬/凋亡起到調控作用，而AMPK/SIRT1與此通路密切相關，可能起到潛在調控作用。綜上所述，宰后肌肉中細胞自噬和凋亡相互依賴、相互關聯，其上游分子調控機制和交互作用以及對肉質的影響仍需進一步研究。

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結 語

宰后能量代謝對肉嫩度的影響是一個復雜的過程，其在生理生化水平上受到多種信號分子的調控。AMPK/SIRT1信號軸通路是調控宰后能量代謝的關鍵靶點，AMPK/SIRT1活化通過促進分解代謝、抑制合成代謝維持機體能量水平。在宰后初期，AMPK/SIRT1活化調控線粒體穩態和糖酵解過程來維持機體的能量水平，通過影響胞漿Ca2+水平和pH值下降調控鈣蛋白酶系關鍵酶活性。在宰后細胞不同應激水平下，AMPK/SIRT1通過促進泛素-蛋白酶體對未折疊及不需要的蛋白質進行降解，作為促自噬/促凋亡因子與關鍵細胞器相互作用以此決定肌細胞向存活/死亡的轉換，維持機體穩態的同時促進多種大分子分解代謝，從而影響肉的嫩度。宰后AMPK/SIRT1活化對影響內源蛋白酶系的機制尚不明確，細胞自噬和凋亡共同作用對肉嫩度的影響還不清楚，因此還需進一步的探索。

引文格式：

安宇凡, 毛衍偉, 楊嘯吟, 等. 宰后肌肉能量代謝相關信號通路對肉嫩度的影響及機制研究進展[J]. 食品科學, 2025, 46(5): 310-318. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20240423-208.

AN Yufan, MAO Yanwei, YANG Xiaoyin, et al. Research progress on the impact and mechanism of energy metabolism-related signaling pathways in postmortem muscle on meat tenderness[J]. Food Science, 2025, 46(5): 310-318. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20240423-208.

實習編輯：楊倩；責任編輯：張睿梅。點擊下方閱讀原文即可查看全文。圖片來源于文章原文及攝圖網

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